酶活性及其調控方法

作為生物體的一個單位，作為開放生物系統的複合體，細胞不斷地與外部環境交換物質和能量。 為了維持體內平衡，有一組蛋白質的特殊物質 - 酶。 酶活性的結構，功能和調控是通過生物化學的一個特殊分支（稱為酶學）來研究的。 在這篇文章中，關於具體的例子，我們將考慮用於調節高等哺乳動物和人類固有的酶活性的各種機制和方法。

最佳酶活性所需的條件

選擇性影響同化反應和裂解的生物活性物質在某些條件下顯示出其在細胞中的催化性質。 例如，重要的是找出 化學過程 發生在細胞的哪個部分，酶參與其中。 由於分隔（細胞質分裂成部分），拮抗反應發生在其各種部位和組織中。

因此，蛋白質的合成在核醣體中進行，並且它們在透明質中分裂。 催化相反生化反應的酶的活性的細胞調節不僅提供了最佳的代謝速率，而且阻止了無能量代謝途徑的形成。

多酶複合物

酶的結構和功能組織形成細胞的酶裝置。 其中發生的大多數化學反應是相互關聯的。 如果在多級化學方法中，第一反應的產物是用於後續反應的試劑，在這種情況下，細胞中酶的空間排列特別明顯。

必須記住，酶本身是簡單的或複雜的蛋白質。 並且它們對細胞底物的敏感性主要是由於肽的叔或四價結構的空間構型的變化。 酶也不僅在細胞參數中發生變化，如透明質酸的化學成分，試劑和反應產物的濃度，溫度以及鄰近細胞或細胞間液中發生的變化。

為什麼細胞分成隔間

生活安排的合理性和邏輯是驚人的。 這完全適用於細胞的生命表現特徵。 對於科學家化學家來說，完全清楚的是，多向酶化學反應，例如葡萄糖和糖酵解的合成不能在同一管中進行。 那麼，在一個細胞的透明質中是否會發生相反的反應，這是其作用的底物？ 事實證明，進行拮抗化學過程的細胞內容物 - 細胞溶質 - 在空間上分離並形成分離的基因座 - 隔室。 由於它們，高等哺乳動物和人類的代謝反應被特別準確地調節，並且代謝產物被轉化為可以自由地穿過間隔隔壁的形式。 然後他們恢復原來的結構。 除細胞質外，酶在細胞器中發現：核醣體，線粒體，細胞核，溶酶體。

酶在能量代謝中的作用

考慮丙酮酸的氧化脫羧作用。 酶的催化活性的調節通過酶學研究得到很好的研究。 該生物化學過程發生在線粒體中，即真核細胞的雙膜細胞器，是缺氧葡萄糖切割與 克雷伯氏循環 之間的中間過程 。 丙酮酸脫氫酶複合物 - PDH - 含有三種酶。 在較高的哺乳動物和人類中，它的減少隨著乙酰輔酶A和NATH濃度的增加而發生，即如果出現形成乙酰輔酶A分子的替代可能性。 如果細胞需要額外的能量並且需要新的受體分子來增強三羧酸循環的反應，則酶被活化。

什麼是變構抑制

酶活性的調節可以通過特殊的物質 - 催化抑製劑進行。 它們可以共價結合酶的特定位點，繞過其活性中心。 這導致催化劑的空間結構的變形，並且自動導致其酶特性的降低。 換句話說，發生酶活性的變構調節。 我們還補充說，這種形式的催化作用是低聚酶固有的，即那些分子由兩個或多個聚合蛋白質亞基組成的酶。 前一章中考慮的PDH複合物包含三個低聚酶：丙酮酸脫氫酶，脫氫脫脂酰基脫氫酶和水解脂酰基轉乙酰酶。

調節酶

酶學研究已經確定了 化學反應速率 取決於催化劑的濃度和活性的事實。 通常，代謝途徑包含調節其所有部分的反應速率的主要酶。

它們被稱為調節，通常影響複合物的初始反應，也可以參與不可逆反應中最慢的化學過程，或者它們在代謝途徑的分支點處加入試劑。

如何進行肽相互作用？

調節細胞中酶活性的一種方式是蛋白質 - 蛋白質相互作用。 我們在說什麼？ 實現了向酶分子添加調節蛋白，結果發生了它們的活化。 例如，腺苷酸環化酶位於細胞膜的內表面上並且可以與諸如激素受體的結構以及位於其和酶之間的肽相互作用。 由於中間體蛋白質由於激素和受體的組合而改變其空間確認，因此增強腺苷酸環化酶在生物化學中的催化性質的方法稱為“由於調節蛋白的附著而引起的活化”。

Protomers及其在生物化學中的作用

這組物質（稱為蛋白激酶）將加速陰離子PO ₄ ^3-轉移到進入肽大分子的氨基酸的羥基上。 我們將考慮蛋白激酶A的酶的活性的調節。其分子四聚體由兩個催化和兩個調節肽亞基組成，並且不起催化劑的作用，直到四分子的cAMP連接到原始細胞的調節區。 這導致調節蛋白的空間結構的轉化，這導致兩個活化的催化蛋白質顆粒的釋放，也就是說，反轉錄酶的解離發生。 如果cAMP分子與調節亞單位分離，則無活性蛋白激酶複合物再次恢復到四聚體，因為催化和調控肽顆粒的締合發生。 因此，上述考慮的酶活性的方法確保了它們的可逆性。

化學調節酶活性

生物化學也研究了調節酶活性的機制，如磷酸化，去磷酸化。 在這種情況下酶活性調節的機制具有以下形式：由於磷酸蛋白磷酸酶對其的影響，含有OH基團的酶的氨基酸殘基會改變其化學修飾。 在這種情況下，校正酶的活性中心，對於一些酶，這是激活它們的原因，而對於其它酶 - 抑製劑。 反過來，磷酸蛋白磷酸酶本身的催化性質由激素調節。 例如，動物澱粉 - 糖原和食物之間的間隔中的脂肪在胃腸道中分裂，更準確地說是在胰高血糖素 - 胰酶的影響下在十二指腸中分離。

通過營養性胃腸酶的磷酸化來增強該過程。 在積極消化期間，當食物從胃進入十二指腸時，胰高血糖素的合成得到增強。 胰島素 - 由胰島的α細胞產生的胰腺的另一種酶與受體相互作用，包括相同消化酶磷酸化的機制。

部分蛋白水解

我們看到，細胞中酶活性的調節水平是不同的。 對於在細胞溶質或有機體外（在血漿或胃腸道中）的酶，其活化過程是CO-NH肽鍵的水解過程。 這是必要的，因為這些酶是以非活性形式合成的。 從酶分子中切割肽部分，使活性中心進行修飾的剩餘結構。 這導致酶“進入工作狀態”的事實，即它能夠影響化學過程的過程。 例如，無活性的胰酶胰蛋白酶原不會破壞進入十二指腸的食物蛋白質。 它在腸肽酶的作用下經歷蛋白水解。 之後，酶被激活，現在稱為胰蛋白酶。 部分蛋白水解是一個可逆過程。 它發生在這樣的情況下，即激活在血液凝固過程中切割多肽的酶。

初始物質濃度在細胞代謝中的作用

我們在子標題“多酶複合物”中部分地檢查了通過底物可及性調節酶的活性。 通過幾個階段的催化反應速率強烈地取決於初始物質在細胞的透明質或細胞器中有多少分子。 這是因為代謝途徑與原料濃度成正比。 細胞溶質中試劑分子越多，所有後續化學反應的速率越高。

變構規則

酶的活性不僅受初始試劑物質濃度的控制，而且受效應物的控制，所謂的變構調控是固有的。 大多數情況下，這些酶由細胞中代謝的中間產物代表。 由於效果器，調節酶的活性。 生物化學已經證明，這種稱為變構酶的化合物對細胞代謝非常重要，因為它們對其體內平衡變化具有極高的敏感性。 如果酶抑制化學反應，即降低其速度 - 稱為負效應物（抑製劑）。 在相反的情況下，當反應速度增加時，它是一種活化劑，一種正效應物。 在大多數情況下，起始材料即進入化學相互作用的試劑起主要作用。 由於多級反應而形成的有限的產品表現為抑製劑。 這種基於試劑和產物濃度之間的關係的調節被稱為異養。