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所述酶的活性位點:結構,性質。 誰發現了酶的活性位點? 什麼叫做酶的活性位點?
我們都聽過的酶,但它是不可能的,我們每個人都知道徹底,這些物質究竟如何安排,以及為什麼需要他們。 本文將有助於了解結構和酶的功能,一般(酶),尤其是其活性中心。
歷史研究
在1833年,法國化學家安塞爾姆·帕耶識別和描述的酶的澱粉酶的性質。
幾年後,路易斯·巴斯德,研究糖轉化成酒精酵母參與的轉變,表明這一過程是由於彌補了酵母的化學品。
在十九世紀生理學家的端絨毛Kyune第一創造了術語“酶”。
德國愛德華布氏在1897年鑑定並描述發酵酶 - 催化蔗糖轉化為乙醇反應酶複合物。 在自然界中,在酵母大量發酵酶。
當和誰打開了酶的活性部位目前尚不清楚。 這一發現是記入與諾貝爾獎獲得者化學家Edaurdu布氏,美國生物學家詹姆斯·薩姆納和其他著名的科學家誰在酶催化的研究工作。
關於酶的一般信息
回想一下,酶 - 蛋白質性質的物質,其在活的化學反應的催化劑的生物體執行功能。 所述酶具有不直接參與它的部分,在反應流程提供了酶的活性中心。
下面是一些酶的特性:
1)效率。 足夠小的量的催化劑,以加速在10 6次的化學反應。
2)特異性。 一種酶是沒有在細胞中的任何反應的通用催化劑。 用於酶表達的作用特異性:每一種酶催化僅一個或若干個與底物類似的反應(反應物進料),但對於相同的性質的其他化學試劑,酶可能是無用的。 與適當的底物和反應的進一步加快相互作用提供了酶的活性中心。
3)清除活性的影響。 在細胞中的酶活性是在不斷變化從低到高。
4)在細胞中的某些酶的濃度是不恆定的,並且可以根據外部條件而變化。 在生物學中這種酶叫做誘導。
酶的分類
在其結構中,所述酶可分為簡單和複雜。 簡單僅僅由氨基酸殘基,是的物質的複雜的非蛋白質基團。 复稱輔酶。
通過型酶的催化反應分為:
1)氧化還原酶(催化氧化還原反應)。
2)轉移酶(轉移到原子的單獨的基團)。
3)裂解酶(切割的化學鍵)。
4)脂肪酶(在由於ATP的能量的反應連接形式)。
5)異構酶(uchuvstvuyut反應異構體的互變)。
6)水解酶(催化用鍵消化的化學反應)。
結構酶
酶 - 一複雜的三維結構,其主要由氨基酸殘基。 也有一個輔基 - 非蛋白質性質的組分,與所述氨基酸殘基相關聯。
酶 - 可以在複雜的系統合併主要是球狀蛋白質。 像其它蛋白質物質,酶是通過提高溫度或通過暴露於某些化學物質變性。 在變性變化三級酶的結構,因而酶的活性中心的性質。 其結果,酶的活性顯著降低。
催化底物通常比酶本身小得多。 最簡單的酶由60個氨基酸殘基,並且其活性中心 - 只有兩個。
有未表示酶催化位點的氨基酸,和有機輔基,或(更通常)無機成因 - 輔因子。
活性位點的概念
僅酶的一小部分直接參與化學反應。 酶的這部分被稱為活性位點。 所述酶的活性位點 - 脂質,幾個氨基酸殘基或輔基,其結合到基底上並催化反應。 活性位點的氨基酸殘基可以屬於任何氨基酸 - 極性,非極性,帶電荷,不帶電荷的芳香。
活性酶中心(此脂質,氨基酸和能夠與試劑反應的其它物質) - 酶的最重要的部分,如果沒有這些物質將是無用的。
典型地,酶分子僅具有一個活性位點,與一個或多個類似的試劑結合。 活性中心的氨基酸殘基形成氫,疏水或共價鍵,從而形成酶 - 底物複合物。
活性中心的結構
的酶,簡單和複雜的活性位點是口袋或槽。 酶的活性中心的這種結構必須符合幾何和靜電基板,由於在酶的三級結構的變化可能改變活性位點。
綁定和催化中心 - 區酶的活性中心。 顯然,結合位點“檢查”的基板相容性,並且與它相關聯,並且催化中心直接參與反應。
基板的活性中心的結合
為了解釋如何與特定試劑相關的酶的活性位點,一些理論被提出。 最流行的人 - 費雪的理論,它是“鎖和鑰匙”的理論。 費希爾建議有理想地適合於在其物理和化學性質各底物的酶。 任何修改的形成後不發生酶 - 底物複合物。
另一位美國學者 - 丹尼爾科甚蘭 - 增加了理論的費舍爾假設酶的活性位點,只要不符合特定的基材改變其構象。
酶促反應的動力學
特色酶反應,研究生物化學私營部門 - 酶動力學。 用不同濃度的酶和底物,對細胞內的溫度下的反應速率的依賴和依賴於介質的物理和化學參數的酶的活性位點的性質的反應的這種特殊的科學研究。
酶動力學操作的概念,如反應速率,活化能,激活勢壘,分子的活性,比活性等。考慮一些概念。
這有一個生物反應所必需的試劑傳遞一定的能量。 這種能量被稱為活化能。
添加酶的反應物,以減少 活化能。 某些物質發生反應上沒有酶的參與,由於活化能過高。 反應平衡不添加酶的移位。
反應速率 - 反應產物的量出現或在單位時間內就消失了。
上的底物濃度無量綱物理量反應速度的依賴性表徵 - 米氏常數。
分子活動 - 並轉換成每單位時間的酶的一個分子的底物分子的數量。
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